Активный центр белка – это центр связывания белка с лигандом. На поверхности глобулы образуется участок, который может присоединять к себе другие молекулы называемые лигандами . Активный центр белка формируется из боковых групп аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры. В линейной последовательности пептидной цепи они могут находиться на расстоянии значительно удаленном друг от друга. Белки проявляют высокую специфичность при взаимодействии с лигандом. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка структуре лиганда. Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Центры связывания белка с лигандом часто располагаются между доменами (например, центр связывания трипсина с его лигандом имеет 2 домена разделенных бороздкой).

В основе функционирования белков лежит их специфическое взаимодействие с лигандами. 50000 индивидуальных белков, содержащих уникальные активные центры, способные связываться только со специфическими лигандами и, благодаря особенностям строения активного центра, проявлять свойственные им функции. Очевидно, в первичной структуре содержится информация о функции белков.

Четвертичная структура - это высший уровень структурной организации, возможный не у всех белков. Под четвертичной структурой понимают способ укладки в пространстве полипептидных цепей и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера или субъединицы , чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (мультимером) .

Четвертичную структуру стабилизируют нековалентные связи, которые возникают между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности.

К белкам, имеющим четвертичную структуру, относятся многие ферменты (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа и др.), а также гемоглобин, сократительный белок мышц миозин. Одни белки имеют небольшое число субъединиц 2 – 8, другие сотни и даже тысячи субъединиц. Например, белок вируса табачной мозайки имеет 2130 субъединиц.

Типичным примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина состоит из 4 субъединиц, т. е. полипептидных цепей, каждая из которых связана с гемом, из них 2 полипептидные цепи называются -2афьла и -2бета Они различаются первичной структурой и длиной полипептидной цепи.

Связи, образующие четвертичную структуру менее прочные. Под влиянием некоторых агентов происходит разделение белка на отдельные субъединицы. При удалении агента субъединицы могут вновь объединиться и биологическая функция белка восстанавливается. Так при добавлении к раствору гемоглобина мочевины он распадается на 4 составляющие его субъединицы, при удалении мочевины структурная и функциональная роль гемоглобина восстанавливается.

Конец работы -

Эта тема принадлежит разделу:

Биохимия. Белки. Аминокислоты - структурные компоненты белков

Белки аминокислоты структурные компоненты белков.. белки.. белки это азотсодержащие высокомолекулярные органические соединения состоящие из аминокислот соединенных в цепи с..

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ:

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

Механизм действия ферментов
Согласно современным представлениям при взаимодействии фермента с субстратом условно можно выделить 3 стадии: 1 стадия характеризуется диффузией субстрата к фермен

Кислотно-основный катализ
В активном центре фермента содержатся группы кислотного и основного типа. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют поло

А). Гипотеза Фишера
Согласно ей имеется строгое стерическое соответствие субстрата и активного центра фермента. По Фишеру, фермент - это жёсткая структура, а субстрат является как бы слепком его активного цент

Обмен углеводов
ОБМЕН УГЛЕВОДОВ 1. Основные углеводы животного организма, их биологическая роль. 2. Превращение углеводов в органах пищеварительной системы. 3. Биосинтез и распад

Биологическая роль углеводов
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ: 1. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ. При окислении1 г углеводов до конечных продуктов (СО2 и Н2О) выделяется 4,1-ккал энергии. На долю углеводов приходится около 60-70

Превращение углеводов в пищеварительном тракте
ПРЕВРАЩЕНИЕ УГЛЕВОДОВ В ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОМ ТРАКТЕ Основными углеводами пищи для организма человека являются: крахмал, гликоген, сахароза, лактоза. Поступивший с пищей крахма

Биосинтез и распад гликогена
БИОСИНТЕЗ И РАСПАД ГЛИКОГЕНА В ТКАНЯХ. ГЛИКОГЕНОВЫЕ БОЛЕЗНИ. Было установлено, что гликоген может синтезироваться практически во всех органах и тканях. Однако наибольшая его конце

Анаэробный гликолиз
В зависимости от функционального состояния организма, клетки органов и тканей могут находиться как в условиях достаточного снабжения кислородом, так и испытывать его недостаток, то

Аэробный гликолиз (гексозодифосфатный путь)
ГЕКСОЗОДИФОСФАТНЫЙ ПУТЬ. Это классический путь аэробного катаболизма углеводов в тканях протекает в цитоплазме до стадии образования пирувата и завершается в митохондриях с образование кон

Гексозомонофосфатный путь
ГЕКСОЗОМОНОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ ПРЕВРАЩЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ В ТКАНЯХ, ХИМИЗМ РЕАКЦИЙ. Окисление глюкозы по этому пути протекает в цитоплазме клеток и представлено двумя последовательными ветвям

Глюконеогенез
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ Основными источниками глюкозы для организма человека являются: 1. углеводы пищи; 2. гликоген тканей; 3. глюконеогенез. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ - это

Основные липиды организма человека их биологическая роль
ЛИПИДАМИ называются сложные органические вещества биологической природы нерастворимые в воде, но растворимые в органических растворителях. ЛИПИДЫ являются основным продуктом питания. Они п

Переваривание липидов, ресинтез жира
Переваривание липидов. Поступающие с пищей ЛИПИДЫ в ротовой полости подвергаются только механической переработке. ЛИПОЛИТИЧЕСКИЕ ферменты в ротовой полости не образуются. Переваривание жир

Липопротеины крови
ЛИПИДЫ являются нерастворимыми в воде соединениями, поэтому для их переноса кровью необходимы специальные переносчики, которые растворимы в воде. Такими транспортными формами являются ЛИПОПРОТЕИНЫ.

Окисление высших жирных кислот
Жировая ткань, состоящая из адипозоцитов, выполняет специфическую роль в липидном обмене. Около 65% массы жировой ткани приходится на долю отложенных в ней триацилглицеролов (ТАГ) - они представляю

Биосинтез вжк в тканях
Биосинтез ВЖК происходит в эндоплазматической сети клеток. Заменимые ВЖК (все предельные и непредельные, имеющих одну двойную связь) синтезируются в клетках из АЦЁТИЛ-КоА. Условиями для би

Обмен холестерина
Обмен холестерина. Холестерин является предшественником в синтезе стероидов: желчных кислот, стероидных гормонов, витамина D3.Холестерин является обязательным структурным компон

Переваривание белков
Переваривание белков в пищеварительном тракте Пищевые белки подвергаются гидролитическому расщеплению под действием ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ (класс – гидролазы, подкласс - пептидазы).

Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения
ГНИЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, которые не подверглись всасыванию, поступают в толстую кишку, где подвергаются гниению. ГНИЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ - это процесс распада аминокислот под действие

Метаболизм аминокислот
Метаболизм аминокислот Источниками аминокислот в клетке являются: 1. белки пищи после их гидролиза в органах пищеварения; 2. синтез заменимых аминокислот;

Пути обезвреживания аммиака
Аммиак образуется из аминокислот при распаде других азотсодержащих соединений (биогенных аминов, НУКЛЕОТИДОВ). Значительная часть аммиака образуется в толстой кишке при гниении. Он всасывается в кр

Регуляция обмена веществ
СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ. Основные задачи регуляции метаболизма и клеточных функций: 1. внутриклеточное и межклеточное согласование обменных процессов; 2. исключение «холостых

Гормоны гипоталамуса
ГОРМОНЫ ГИПОТАЛАМУСА ГИПОТАЛАМУС является компонентом и своеобразным «выходным каналом» лимбической системы. Это отдел промежуточного мозга, контролирующий различные параметры гом

Гормоны гипофиза

Гормоны гипофиза
ГОРМОНЫ ГИПОФИЗА В гипофизе выделяют переднюю (аденогипофиз) и заднюю доли (нейрогипофиз). Гормоны аденогипофиза можно разделить на 3 группы в зави

Биосинтез йодтиронинов
Синтез йодтиронинов происходит в составе белка – тиреоглобулина, который находится в фолликулах щитовидной железы. Тиреоглобулин представляет собой гликопротеин, содержащий 115 остатков тирозина. П

Обмен липидов
В печени жировой ткани гормоны стимулируют липолиз. Указанные эффекты на обмен углеводов и липидов связывают с повышением чувствительности клеток к действию адреналина под влиянием тиреоидных гормо

Гипосекреция
В детском возрасте снижение секреции приводит к задержке физического и умственного развития (кретинизм). У взрослых тяжелым проявлением недостатка гормонов щитовидной железы является миксе

Гиперсекреция
Диффузный токсический зоб (базедова болезнь) наиболее распространенное заболевание, сопровождающееся повышенной продукцией йодтиронинов. При этом заболевании размеры щитовидной железы увеличены и р

Гормоны паращитовидных желез
Паратгормон синтезируется в паращитовидных железах и состоит из 84 аминокислотных остатков. Гормон хранится в секреторных гранулах. Секреция ПТГ регулируется уровнем кальция в крови: при сни

Гормоны половых желез
Гормоны половых желез По химической природе представляют собой стероиды. Выделяют: 1. Андрогены; 2. Эстрогены; 3. Прогестины.

Гормоны надпочечников
Гормоны надпочечников Надпочечники – железы внутренней секреции, в которых выделяют корковое и мозговое вещество. В корковом слое синтезируется гормоны стероидной природы, в мозгово

Гормоны поджелудочной железы
Гормоны поджелудочной железы Функции поджелудочной железы: · экзокринная; · эндокринная. Экзокринная функция заключается в синтезе и секреции пищеварительных фер

Экзаменационные вопросы
ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ (ЗАОЧНОЕ ОТДЕЛЕНИЕ) Экзаменационные вопросы по биологической химии для студентов 3 курса (6 семестр) 1. Биохимия, ее задачи. Связь биохимии с ф

КОНФИГУРАЦИЯ И КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

Электронная микроскопия

Может быть использована для выяснения структуры белковых молекул с большой молекулярной массой – от 500.000 до 1.000.000 Да (дальтон). Дальтон (Да) и килодальтон (кДа) – единицы измерения массы белков. 1кДа=10 3 Да. 1 дальтон равен 1/16 массы атома кислорода (кислородная единица массы).

Из всего сказанного можно заключить, что пространственная организация белков очень сложна. В химии существует понятие - пространственная КОНФИГУРАЦИЯ - жестко закрепленное ковалентными связями пространственное взаимное расположение частей молекулы (например: принадлежность к L-ряду стереоизомеров или к D-ряду).

Для белков также используется понятие КОНФОРМАЦИЯ белковой молекулы - определенное, но не застывшее, не неизменное взаимное расположение частей молекулы . Так как конформация белковой молекулы формируется при участии слабых типов связей, то она является подвижной (способной к изменениям), и белок может изменять свою структуру. В зависимости от условий внешней среды молекула может существовать в разных конформационных состояниях, которые легко переходят друг в друга. Энергетически выгодными для реальных условий являются только одно или несколько конформационных состояний, между которыми существует равновесие. Переходы из одного конформационного состояния в другое обеспечивают функционирование белковой молекулы. Это обратимые конформационные изменения (встречаются в организме, например, при проведении нервного импульса, при переносе кислорода гемоглобином). При изменении конформации часть слабых связей разрушается, и образуются новые связи слабого типа.

Взаимодействие белка с каким-нибудь веществом иногда приводит к связыванию молекулы этого вещества молекулой белка. Этот явление известно как «сорбция» (связывание) . Обратный же процесс - освобождение другой молекулы от белковой называется «десорбция» .

Если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции преобладает над десорбцией, то это уже специфическая сорбция, а вещество, которое сорбируется, называется «лиганд» .

Виды лигандов:

1) Лиганд белка-фермента – субстрат.

2) Лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество.

3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген.

4) Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор.

Белок может изменять свою конформацию не только при взаимодействии с лигандом, но и в результате любого химического взаимодействия. Примером такого взаимодействия может служить присоединение остатка фосфорной кислоты.

В природных условиях белки имеют несколько термодинамически выгодных конформационных состояний. Это нативные состояния (природные). Natura (лат.) – природа.

· 1 В неорганической химии

o 1.1 Номенклатура лигандов

o 1.2 Характеристики лигандов

§ 1.2.1 Электронное строение

§ 1.2.2 Дентатность

§ 1.2.3 Способы координации

· 2 Примечания

В неорганической химии

Чаще всего такое связывание происходит с образованием так называемой «координационной» донорно-акцепторной связи, где лиганды выступают в ролиоснования Льюиса, то есть являются донорами электронной пары. При присоединении лигандов к центральному атому химические свойства комплексообразователя и самих лигандов часто претерпевают значительные изменения.

Номенклатура лигандов [править | править вики-текст]

1. первым в названии соединения в именительном падеже называется анион, а затем в родительном - катион

2. в названии комплексного иона сначала перечисляются лиганды в алфавитном порядке, а затем центральный атом

3. центральный атом в нейтральных катионных комплексах называются русским названием, а в анионах корнем латинского названия с суффиксом «ат». После названия центрального атома указывается степень окисления.

4. число лигандов, присоединенных к центральному атому, указывается приставками «моно», «ди», «три», «тетра», «пента», и т. д.

Характеристики лигандов [править | править вики-текст]

Электронное строение [править | править вики-текст]

Собственно, важнейшая характеристика лиганда, позволяющая оценить и спрогнозировать его способности к комплексообразованию и саморазрушению D-орбитали - разрушения соединения в целом. В первом приближении включает в себя количество электронных пар, которые лиганд способен выделить на создание координационных связей и электроотрицательность донирующего атома или функциональной группы.

Дентатность [править | править вики-текст]

Число занимаемых лигандом координационных мест центрального атома (или атомов), называется дентатностью (отлат. dens, dent- - зуб ). Лиганды, занимающие одно координационное место, называются моно дентатными (например, N H 3), два - би дентатными (оксалат-анион [O -C(=O)-C(=O)-O ] 2−). Лиганды, способные занять большее количество мест, обычно обозначают как поли дентатные. Например, этилендиаминтетрауксусная кислота (EDTA), способная занять шесть координационных мест.

Кроме дентатности, существует характеристика, отражающая количество атомов лиганда, связанных с одним координационным местом центрального атома. В английской литературе обозначается словом hapticity и имеет номенклатурное обозначение η с соответствующим надстрочным индексом. Хотя устоявшегося термина в русском языке она, по-видимому, не имеет, в некоторых источниках можно встретить кальку «гаптность» . Как пример, можно привести циклопентадиенильный лиганд в металлоцентровых комплексах, занимающий одно координационное место (то есть, являющийся монодентатным) и связанный через все пять атомов углерода: η 5 - − .

Способы координации [править | править вики-текст]

Хелатный комплексEDTA 4−

Лиганды с дентатностью больше двух способны образовывать хелатные комплексы (греч. χηλή - клешня) - комплексы, где центральный атом включен в один или более циклов с молекулой лиганда. Такие лиганды называются хелатирующими . Как пример можно привести комплексы тетрааниона той же EDTA, обратив внимание, что несколько из четырёх связей M-O в нём могут формально являться ионными .

При образовани хелатных комплексов часто наблюдается хелатный эффект - большая их стабильность по сравнению с аналогичными комплексами не-хелатирующих лигандов. Он достигается за счет большего экранирования центрального атома от замещающих воздействий и энтропийного эффекта. Например, константа диссоциации аммиачного комплекса кадмия 2+ почти в 1500 раз меньше, чем комплекса с этилендиамином 2+ . Причина этого заключается в том, что при взаимодействии гидратированного иона кадмия(II) с этилендиамином две молекулы лиганда вытесняют четыре молекулы воды. При этом число свободных частиц в системе значительно возрастает, и энтропия системы возрастает (а внутренняя упорядоченность комплекса соответствено растёт). То есть причина хелатного эффекта - увеличение энтропии системы при замещении монодентатных лигандов полидентатнымии и, как следствие, снижение энергии Гиббса.

Порфириновый цикл

Среди хелатирующих лигандов можно выделить класс макроциклических лигандов - молекул с достаточным для помещения атома комплексообразователя размером внутрициклического пространства. Примером таких соединений могут служитьпорфириновые основания - основы важнейших биохимических комплексов, таких, как гемоглобин, хлорофилл ибактериохлорофилл. Также в качестве макроциклических лигандов могут выступать краун-эфиры, каликсарены и др.

Лиганды также могут являться мостиковыми, образуя связи между различными центральными атомами в би- или полиядерных комплексах. Мостиковые лиганды обозначаются греческой буквой μ (мю ).

ЛИГАНДЫ

АБВГДЕЖЗИКЛМНОПРСТУФХЦЧШЩЭЮЯ

ЛИГАНДЫ (от лат. ligo - связываю), нейтральные молекулы, ионы или радикалы, связанные с центр. атомомкомплексного соединения. Ими м. б. ионы (Н - , Наl - , NO 3 - , NCS - и др.), неорг. молекулы (Н 2 , С n , N 2 , Р n , О 2 , S n , СО, СО 2 , NH 3 , NO, SO 2 , NO 2 , COS и др.), орг. соед., содержащие элементы главных подгрупп V, VI, VII гр. периодич. системы или p-донорную ф-цию. Большая группа лигандов-биологически важные соед. (аминокислоты, пептиды,белки, пурины, порфирины, коррины, макролиды) и их синтетич. аналоги (краун-эфиры, криптанды), а такжеполимеры с донорными атомами и хелатообразующими группировками. Лиганды могут быть связаны с центр.атомом s-, p- и d-двухцентровыми или многоцентровыми связями. В случае образования двухцентровых связей в лигандах можно выделить донорные центры (обычно атомы N, О, S, Cl или кратные связи). Многоцентровое связывание осуществляется за счет p-системы ароматич. лигандов (бензол, циклопентадиенид-анион) или гетероароматич. лигандов (пиррол, тиофен, метилпиридины). Важнейшая количеств. характеристика донорно-акцепторной способности лигандов - дентатность, определяемая числом донорных центров лигандов, участвующих в координации. По этому признаку лиганды делятся на моно-, ди-, ... полидентатные. Координац. число комплексообразователя для монодентатных лигандов совпадает с их кол-вом, для прочих равно произведению числа лигандов на их дентатность. Природа лигандов определяет типы координац. соед. (аквакомплексы,амминокомплексы, ацидокомплексы, мол. аддукты, хелаты, p-комплексы и др.); от нее зависят св-ва, строение и реакц. способность комплексных соед. и возможность их практич. применения.

Лиганд - это обязательный компонент сложных белков

У сложных белков, кроме белковой цепи, имеется дополнительная небелковая группа - лиганд (лат. ligo - связываю), то есть молекула, связанная с белком. В случае если лиганд несет структурную и/или функциональную нагрузку, он называется простетической группой .

В роли лиганда могут выступать любые молекулы:

· молекулы, выполняющие в белке структурную функцию – липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, минеральные элементы, какие-либо другие органические соединения: гем в гемоглобине, углеводы в гликопротеинах, ДНК и РНК в нуклеопротеинах, медь в церулоплазмине,

· переносимые белками молекулы : железо в трансферрине, гемоглобин в гаптоглобине, гем в гемопексине,

· субстраты для ферментов – любые молекулы и даже другие белки.

Узнавание лиганда обеспечивается:

· комплементарностью структуры центра связывания белка структуре лиганда, иначе говоря, пространственным и химическим соответствием белка и лиганда. Они подходят друг к другу как ключ к замку, например, соответствие фермента и субстрата,

· иногда узнавание может зависеть от реакционной способности атома, к которому присоединяется лиганд. Например, связывание кислорода железом гемоглобина, или жирной кислоты с альбумином.

Функции лиганда в составе сложного белка разнообразны:

· изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность), например, фосфорная кислота в фосфопротеинах или остатки моносахаридов в гликопротеинах,

· защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки, например углеводная часть вгликопротеинах,

· в виде лиганда обеспечивается транспорт нерастворимых в воде соединений, например, перенос жиров липопротеинами,

· придает биологическую активность и определяет функцию белка, например, нуклеиновая кислота в нуклеопротеинах, гем в гемоглобине, углевод в рецепторных белках,

· влияет на проникновение через мембраны , внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию белков. Это выполняет, как правило, углеводный остаток.

Биологическая химия Лелевич Владимир Валерьянович

Функционирование белков

Функционирование белков

Каждый индивидуальный белок, имеющий уникальную первичную структуру и конформацию, обладает и уникальной функцией, отличающей его от всех остальных белков. Набор индивидуальных белков выполняет в клетке множество разнообразных и сложных функций.

Необходимое условие для функцинирования белков – присоединение к нему другого вещества, которое называют лигандом. Лигандами могут быть как низкомолекулярные вещества, так и макромолекулы. Взаимодействие белка с лигандом высокоспецифично, что определяется строением участка белка, называемого центром связывания белка с лигандом или активным центром.

Активный центр белков и избирательность связывания его с лигандом

Активный центр белков – определённый участок белковой молекулы, как правило, находящийся в её углублении, сформированный радикалами аминокислот, собранных на определённом пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связываться с лигандом. В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга.

Высокая специфичность связывания белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка и структуры лиганда.

Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка, активный центр способен к небольшим изменениям и «подгоняется» под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными (ионными, водородными, гидрофобными), так и ковалентными.

Характеристика активного центра

Активный центр белка – относительно изолированный от окружающей белок среды участок, сформированный аминокислотными остатками. В этом участке каждый остаток, благодаря своему индивидуальному размеру и функциональным группам, формирует «рельеф» активного центра.

Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Поэтому даже незначительные нарушения общей конформации белка в результате точечных изменений его первичной структуры или условий окружающей среды могут привести к изменению химических и функциональных свойств радикалов, формирующих активный центр, нарушать связывание белка с лигандом и его функцию. При денатурации активный центр белков разрушается, и происходит утрата их биологической активности.

Часто активный центр формируется таким образом, что доступ воды к функциональным группам его радикалов ограничен, т.е. создаются условия для связывания лиганда с радикалами аминокислот.

Центр связывания белка с лигандом часто располагается между доменами. Например, протеолитический фермент трипсин, участвующий в гидролизе пептидных связей пищевых белков в кишечнике, имеет 2 домена, разделённых бороздкой. Внутренняя поверхность бороздки формируется аминокислотными радикалами этих доменов, стоящими в полипептидной цепи далеко друг от друга (Сер177, Гис40, Асп85).

Разные домены в белке могут перемещаться друг относительно друга при взаимодействии с лигандом, что облегчает дальнейшее функционирование белка. Основное свойство белков, лежащее в основе их функций – избирательность присоединения специфических лигандов к определённым участкам белковой молекулы.

Многообразие лигандов:

1. Лигандами могут быть неорганические (часто ионы металлов) и органические вещества, низкомолекулярные и высокомолекулярные вещества;

2. существуют лиганды, которые изменяют свою химическую структуру при присоединении к активному центру белка (изменения субстрата в активном центре фермента);

3. существуют лиганды, присоединяющиеся к белку только в момент функционирования (например, О 2 , транспортируемый гемоглобином), и лиганды, постоянно связанные с белком, выполняющие вспомогательную роль при функционировании белков (например, железо, входящее в состав гемоглобина).